Inhalt

• Hauptunterschied
• Globuläre Proteine ​​vs. Faserproteine
• Vergleichstabelle
• Was sind globuläre Proteine?
• Was sind Faserproteine?
• Hauptunterschiede

Hauptunterschied

Die Art von Proteinen, die weitgehend kugelförmig und von kugelförmiger Natur sind und in Wasser leicht löslich sind, wird im Unterschied zu den anderen Arten zu sogenannten globulären Proteinen. Die Art von Proteinen, die nur in Tieren vorkommt und eine stabartige Art haben, die wie ein kugelförmig gewickelter Draht aussehen kann, wird als faseriges Protein bezeichnet.

Globuläre Proteine ​​vs. Faserproteine

Proteine ​​sind die essentiellen biologischen Verbindungen, die der menschliche Körper in großer Menge benötigt. Aufgrund ihrer großen Molekülmasse gelten sie als Makromoleküle für die verschiedenen Funktionen und Syntheseaktionen im menschlichen Körper. Diese Proteine ​​umfassen eine oder mehrere Polypeptidketten, obwohl die grundlegende Struktureinheit des Proteins eine Aminosäure ist. Bei der Bildung biologischer Proteine ​​werden Aminosäuren über die Peptidbindungen miteinander verbunden. Das Wort Protein stammt vom griechischen Wort "proteos" ab, was "first" bedeutet. Der Name zeigt den Bedarf des Körpers an verschiedenen Funktionen. Sie sind im Protoplasma der Zelle vorhanden und für verschiedene Funktionen verantwortlich, einschließlich des Transports von Material wie Sauerstoff, Mineralien, Metallen usw. und für die mechanische Bewegung im menschlichen Körper. Aufgrund ihrer dreidimensionalen Struktur und Löslichkeit werden sie als globuläre und faserige Proteine ​​klassifiziert. Beide Proteine ​​sind für den Körper gleichermaßen wichtig. Das Protein, das eine stabartige, fadenartige oder blattartige Struktur mit der Eigenschaft aufweist, in Wasser unlöslich zu sein, wird faserige Proteine ​​genannt, während das Protein mit einer unregelmäßigen Aminosäuresequenz und der Eigenschaft, in Wasser löslich zu werden, genannt wird globuläres Protein.

Die Art von Proteinen, die weitgehend kugelförmig und von kugelförmiger Natur sind und in Wasser leicht löslich sind, wird im Unterschied zu den anderen Arten zu sogenannten globulären Proteinen. Die Klasse von Proteinen ist ausschließlich in Tieren verbreitet und hat eine stabartige Art, die wie ein Draht aussehen kann, der kugelförmig gewickelt ist und in sogenannte faserige Proteine ​​übergeht. Der völlig andere Titel, der für solche Arten von Proteinen verwendet wird, umfasst die Sphäroproteine, da sie kugelförmig sind und hauptsächlich neben faserigen, membranartigen und ungeordneten Proteinen am häufigsten vorkommen. Ein anderer Titel, der für solche Typen verwendet wird, umfasst die Skleroproteine ​​und wird größtenteils als Speicherprotein verwendet, das sich jedes Mal als nützlich erweist, wenn der Mangel an solchen Vitaminen im gesamten Körper vorhanden ist.

Die faserigen Proteine ​​sollten nicht die Eigenschaft haben, sich in Wasser aufzulösen und aufgrund dieser Wahrheit unlöslich zu halten. Andererseits sind die globulären Proteine ​​in Wasser und sogar in Säuren und Basen unlöslich. Die Anziehungskraft, die zwischen den Molekülen für faserige Proteine ​​besteht, bleibt stärker. Andererseits hat die Anziehungskraft, die zwischen den globulären Proteinen besteht, eine schwache Wasserstoffbindung. Die Hauptart der faserigen Proteine ​​besteht aus Seide, Wolle sowie Poren und Poren und Haut. Auf der anderen Seite umfassen die ersten Arten von globulären Proteinen Ei, Milch und andere.

Vergleichstabelle

Basis	Globuläre Proteine	Faserige Proteine
Löslichkeit	Globuläre Proteine ​​sind in Wasser, Säuren und Basen löslich.	Faserige Prteine ​​bleiben in Wasser, Säuren und Basen unlöslich.
Form & Abmessung	Globuläre Proteine ​​haben kugelähnliche kugelförmige Formen, die dreidimensionaler Natur sind (3D).	Faserproteine ​​haben eine stabartige, fadenartige oder blattartige Struktur.
Intermolekularen Kräfte	Schwach	Stark
Funktion	Globuläre Proteine ​​erfüllen verschiedene Funktionen, einschließlich des Sauerstofftransports im Blut, des Glukosestoffwechsels, der Sauerstoffspeicherung in den Muskeln und als Katalysator für Hunderte von Reaktionen im Körper.	Faserproteine ​​erfüllen Dutzende von Funktionen. von der Bereitstellung von Zugfestigkeit, Steifheit und Elastizität bis zur Bereitstellung struktureller Funktionen wie der Bildung von Gerüststrukturen innerhalb von Zellen und Membranstrukturen.
Beispiel	Beispiele für globuläre Proteine ​​sind Myoglobin, Insulin, Transferrin und Hämoglobin.	Beispiele für faserige Proteine ​​sind Kollagen, Desmin, Elastin und F-Actin.

Was sind globuläre Proteine?

Globuläre Proteine ​​sind wasserlösliche Proteine ​​mit unregelmäßiger Aminosäuresequenz und kugelförmigen Formen. Diese Formen sind dreidimensionaler Natur (3D), da Polypeptidketten so gefaltet werden, dass sie sie bilden. Da sie wasserlöslich sind, können sie durch Auflösen im Blut und anderen Körperflüssigkeiten in das Wirkgebiet transportiert werden. Sie sind nicht nur wasserlöslich, sondern auch in Säuren und Basen löslich. Im Vergleich zu den faserigen Proteinen handelt es sich um komplexere Strukturen, da Polypeptidketten gefaltet werden und die endgültige Form kugelförmig bilden. Einer ihrer Gründe für die Auflösung in Wasser und anderen Bestandteilen ist ihre schwache intermolekulare Kraft. Sie erfüllen verschiedene Funktionen im menschlichen Körper, einschließlich des Sauerstofftransports im Blut, des Glukosestoffwechsels, der Sauerstoffspeicherung in den Muskeln und als Katalysatoren für Hunderte von Reaktionen, die im Körper stattfinden. Einige der besten Beispiele für globuläre Proteine ​​sind Myoglobin, Insulin, Transferrin und Hämoglobin.

Was sind Faserproteine?

Faserproteine ​​sind die Proteine, die in Wasser, Säuren, Basen und anderen derartigen Verbindungen unlöslich bleiben. Im Vergleich zu den globulären Proteinen haben sie stärkere intermolekulare Anziehungskräfte. Daher lösen sie sich nicht leicht auf oder spalten sich auf. Sie haben eine stabförmige, fadenförmige oder blattförmige Struktur, wodurch sie hinsichtlich der Form weniger komplex sind. Wie der Name schon sagt, sind die meisten Faserproteine ​​so vernetzt, dass sie faserige Strukturen bilden. Sie sind genauso wichtig wie andere Proteine, obwohl sie mehr Arbeit in der mechanischen Stützfunktion des Körpers zu tun haben. Von der Bereitstellung von Zugfestigkeit, Steifheit und Elastizität bis hin zur Bereitstellung struktureller Funktionen wie der Bildung von Gerüststrukturen innerhalb von Zellen und Membranstrukturen müssen sie Dutzende von Aufgaben im menschlichen Körper erfüllen. Einige der besten Beispiele für faserige Proteine ​​sind Kollagen, Desmin, Elastin und F-Actin.

Hauptunterschiede

1. Globuläre Proteine ​​sind in Wasser, Säuren und Basen löslich, während faserige Proteine ​​in Wasser und anderen oben genannten Verbindungen unlöslich bleiben.
2. Globuläre Proteine ​​haben kugelähnliche kugelförmige Formen, die dreidimensionaler Natur sind (3D), da sie durch mehrere Falten in den Polypeptidketten gebildet werden. Andererseits haben faserige Proteine ​​eine stabartige, fadenartige oder blattartige Struktur.
3. Globuläre Proteine ​​weisen eine schwache intermolekulare Wasserstoffbindung auf, während faserige Proteine ​​eine stärkere intermolekulare Kraft zwischen Molekülen aufweisen.
4. Globuläre Proteine ​​erfüllen verschiedene Funktionen, einschließlich des Sauerstofftransports im Blut, des Glukosestoffwechsels, der Sauerstoffspeicherung in den Muskeln und als Katalysator für Hunderte von Reaktionen im Körper. Auf der anderen Seite erfüllen faserige Proteine ​​Dutzende von Funktionen. von der Bereitstellung von Zugfestigkeit, Steifheit und Elastizität bis zur Bereitstellung struktureller Funktionen wie der Bildung von Gerüststrukturen innerhalb von Zellen und Membranstrukturen.